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Insights into sulfhemoglobin detection: Analyzing the correlation of absorption and emission wavelengths
Santos Velázquez, Lysmarie
Santos Velázquez, Lysmarie
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Abstract
The mechanisms underlying the formation of sulfhemoglobin caused by the use of particular drugs and certain sulfur compounds remain unclear. However, the presence of enzymes in mammalian tissues and organs that produce hydrogen sulfide suggests that the process of sulfhemoglobin and sulfmyoglobin formation is more complex than previously thought. This process involves the interaction of hydrogen sulfide with hemoglobin or myoglobin in the presence of oxygen or hydrogen peroxide to generate of sulfhemoglobin or sulfmyoglobin, respectively.
Structurally, the chromophore resulting from sulfheme formation is the product of a covalent modification of the heme group. This modification involves the incorporation of a sulfur atom between carbon atoms, forming a sulfur-carbon ring structure across the β-β double bond of the heme pyrrole B, which shows a characteristic optical band around 623 nm and 618 nm for sulfhemoglobin and sulfmyoglobin, respectively. The presence of sulfhemoglobin at concentrations above the physiological range leads to a condition known as sulfhemoglobinemia because it causes cyanosis due to oxygen deficiency. Realizing a diagnosis of this disease has proven to be a significant challenge for the clinical community.
This research aimed to develop a fast and accurate method for detecting sulfhemoglobin in blood samples to improve sulfhemoglobin detection. To achieve this objective, various reactions between oxyhemoglobin and hydrogen sulfide at physiological pH were evaluated using UV-vis and fluorescence spectroscopic techniques.
The results demonstrated a direct correlation between the electronic charge transfer transition of sulfhemoglobin at 623 nm and the emission wavelength of 460 nm when excited in the Soret band at 420 nm, which is not observed for oxyhemoglobin or methemoglobin. This novel approach allows for the measurement of sulfhemoglobin levels in a range from 0.02% to 13.5% in mixtures of methemoglobin and oxyhemoglobin. Although further studies are still required, these results indicate that the simultaneous evaluation of the electronic transition of sulfhemoglobin at 623 nm and the emission wavelength at 460 nm when excited in the Soret band at 420 nm is a valuable technique for identifying and quantifying sulfhemoglobin levels in the blood, thus facilitating its diagnosis.
Los mecanismos que dominan la formación de sulfhemoglobina a través de la ingesta de fármacos y ciertos compuestos de azufre aun no se comprenden con exactitud. La presencia de enzimas en los tejidos y órganos de mamíferos que producen sulfuro de hidrógeno sugiere que el proceso de formación de sulfhemoglobina y sulfmioglobina es complejo. Este proceso implica la interacción del sulfuro de hidrógeno con la hemoglobina o mioglobina en presencia de oxígeno o peróxido de hidrógeno, para la formación de sulfhemoglobina o sulfmioglobina, respectivamente. El cromóforo que se forma a partir de la formación de sulfhemo es el resultado de una modificación covalente del grupo hemo. Esta modificación implica la incorporación de un átomo de azufre entre los átomos de carbono, formando una estructura de anillo de azufre-carbono a través del doble enlace β-β del pirrol B del grupo hemo. La formación del sulfhemo se ve representado en el atraves sus bandas ópticas características alrededor de 620 nm. La presencia de sulfhemoglobina a concentraciones sobre el rango fisiológico desarrolla una condición conocida como sulfhemoglobinemia. Esta condición es potencialmente mortal ya que causa cianosis debido a la falta de oxígeno. El lograr diagnosticar esta enfermedad ha sido un desafío significativo para la comunidad clínica. Este proyecto de investigación se enfoco en desarrollar un método rápido y preciso para la detección de sulfhemoglobina.Para esto se evaluaron varias reacciones para la formación de sulfhemoglobina a un pH fisiológico utilizando las técnicas de UV-vis y fluorescencia. Los resultados obtenidos demostraron una correlación directa entre la banda de sulfhemoglobina en 623 nm y la longitud de onda de emisión en 460 nm cuando se excita en la banda Soret a 420 nm. Este nuevo enfoque permite medir niveles de sulfhemoglobina en un rango de 0.02% al 13.5% en mezclas de methemoglobina y oxihemoglobina. A pesar de que aún se requiere seguir más estudios, estos resultados indican que la evaluación simultánea de la transición electrónica de la sulfhemoglobina a 623 nm y la longitud de onda de emisión a 460 nm al ser excitada en la banda Soret a 420 nm es una técnica valiosa para identificar y cuantificar los niveles de sulfhemoglobina en la sangre, facilitando así su diagnóstico.
Los mecanismos que dominan la formación de sulfhemoglobina a través de la ingesta de fármacos y ciertos compuestos de azufre aun no se comprenden con exactitud. La presencia de enzimas en los tejidos y órganos de mamíferos que producen sulfuro de hidrógeno sugiere que el proceso de formación de sulfhemoglobina y sulfmioglobina es complejo. Este proceso implica la interacción del sulfuro de hidrógeno con la hemoglobina o mioglobina en presencia de oxígeno o peróxido de hidrógeno, para la formación de sulfhemoglobina o sulfmioglobina, respectivamente. El cromóforo que se forma a partir de la formación de sulfhemo es el resultado de una modificación covalente del grupo hemo. Esta modificación implica la incorporación de un átomo de azufre entre los átomos de carbono, formando una estructura de anillo de azufre-carbono a través del doble enlace β-β del pirrol B del grupo hemo. La formación del sulfhemo se ve representado en el atraves sus bandas ópticas características alrededor de 620 nm. La presencia de sulfhemoglobina a concentraciones sobre el rango fisiológico desarrolla una condición conocida como sulfhemoglobinemia. Esta condición es potencialmente mortal ya que causa cianosis debido a la falta de oxígeno. El lograr diagnosticar esta enfermedad ha sido un desafío significativo para la comunidad clínica. Este proyecto de investigación se enfoco en desarrollar un método rápido y preciso para la detección de sulfhemoglobina.Para esto se evaluaron varias reacciones para la formación de sulfhemoglobina a un pH fisiológico utilizando las técnicas de UV-vis y fluorescencia. Los resultados obtenidos demostraron una correlación directa entre la banda de sulfhemoglobina en 623 nm y la longitud de onda de emisión en 460 nm cuando se excita en la banda Soret a 420 nm. Este nuevo enfoque permite medir niveles de sulfhemoglobina en un rango de 0.02% al 13.5% en mezclas de methemoglobina y oxihemoglobina. A pesar de que aún se requiere seguir más estudios, estos resultados indican que la evaluación simultánea de la transición electrónica de la sulfhemoglobina a 623 nm y la longitud de onda de emisión a 460 nm al ser excitada en la banda Soret a 420 nm es una técnica valiosa para identificar y cuantificar los niveles de sulfhemoglobina en la sangre, facilitando así su diagnóstico.
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Date
2024-05-10
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Sufhemoglobin, Hydrogen sulfide, Oxyhemoglobin, Fluorescence