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dc.contributor.advisorLópez-Garriga, Juan
dc.contributor.authorArbelo-López, Héctor D.
dc.date.accessioned2018-04-04T16:06:22Z
dc.date.available2018-04-04T16:06:22Z
dc.date.issued2008
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.11801/313
dc.description.abstractA large number of heme enzymes catalyze the heterolysis of hydrogen peroxide (H2O2) and H2O2 is used as a source of oxidizing equivalents for biological oxidative reaction. Despite the increased understanding of the reactions of heme with H2O2, the hemehydroperoxy complex has never been identified at ambient temperature. To gain insight into this problem, we adapted laser flash photolysis spectroscopy with a stopped-flow rapid mixing device. This technique was used to probe the kinetic behavior of myoglobin with carbon monoxide in the presence of hydrogen peroxide, in the nano to microseconds timescale. Our results show for the first time that after photolysis a reaction intermediate, possibly the heme-hydroperoxide complex, is present at 426 nm, subsequently this intermediate species gives rise to the compound II species at 418 nm, respectively. The data allows suggesting a model where hydrogen peroxide binds to deoxyMb and forms the hydroperoxy species which give rise to the compound II species.
dc.description.abstractUna gran cantidad de hemo proteínas enzimas catalizan la reaccion del peróxido de hidrógeno (H2O2) y utilizan H2O2 como fuente oxidante para reacciónes biológica. A pesar del entendimiento adquirido, la completa dilucidación de las reacciones de hemo proteínas con el peróxido de hidrógeno está lejos de estar completa. Entre los intermediarios que todavia no se conocen está el complejo de hemo-hidroperóxido el cual nunca se ha podido identificar a temperatura ambiente. Para obtener mayor conocimiento de este problema hemos adaptado la técnica de fotólisis por destello de láser con un dispositivo de mezcla rápida de flujo detenido. Esta técnica fue utilizada para sondear el comportamiento cinético de mioglobina (Mb) con monóxido de carbono en presencia de peróxido de hidrógeno, en la escala de nano a micro segundos. Nuestros resultados demuestran por primera vez que después de la fotodescomposición que un precursor del compuesto I está evidenciado por una banda a 426 nm, esta especie transitoria genera posteriormente la especie de compuesto II con banda en 418 nm. Los datos permiten sugerir un modelo en donde el peróxido de hidrógeno se enlaza a deoxyMb generando la especie de hidroperóxido que a su vez genera la especie de compuesto II.
dc.description.sponsorshipNSF and NIHen_US
dc.language.isoenen_US
dc.subjectHydrogen peroxideen_US
dc.subjectHydroperoxy complexen_US
dc.subjectOxidative reactionsen_US
dc.subject.lcshMyoglobinen_US
dc.subject.lcshHydrogen peroxideen_US
dc.subject.lcshOxidationen_US
dc.titleDetection of hydroperoxy complex in the oxidative reactions of myoglobin with hydrogen peroxideen_US
dc.typeThesisen_US
dc.rights.licenseAll rights reserveden_US
dc.rights.holder(c) 2008 Héctor D. Arbelo-Lópezen_US
dc.contributor.committeeVera-Colón, Marisol
dc.contributor.committeeCádiz-García, Mayra E.
dc.contributor.representativeHernández-Maldonado, Arturo
thesis.degree.levelM.S.en_US
thesis.degree.disciplineChemistryen_US
dc.contributor.collegeCollege of Arts and Sciences - Sciencesen_US
dc.contributor.departmentDepartment of Chemistryen_US
dc.description.graduationYear2008en_US


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