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dc.contributor.advisorLópez-Garriga, Juan
dc.contributor.authorRomán-Morales, Elddie M.
dc.date.accessioned2018-04-09T15:42:40Z
dc.date.available2018-04-09T15:42:40Z
dc.date.issued2008
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.11801/446
dc.description.abstractSulfhemoglobin is a non-functional derivative of hemoglobin known to be produced by exposure to sulfa drugs, air pollution and others. It is formed by the reaction between H2O2, H2S and the heme group in the presence of oxygen with the corresponding specific addition of sulfur to the pyrrole B of the heme. It is characteristic spectroscopic absorption is observed around 620nm. The intermediates in the reaction are the heme Fe IV=O ferryl species, known as Compound I and II. This complex is of immense importance in the medical community because it is one of the main forms of nonfunctional hemoglobin that produces anemia. This derivative is commonly observed in most hemeproteins with the exception of HbI, HbII, and HbIII, hemeproteins, from the clam Lucina pectinata. Studies performed over the years with these Hb’s and H2S in the presence of O2 showed no formation of the sulfheme complex. Therefore, it is important to determine the chemical structure of the protein responsible for the formation of sulfhemoglobin. UV-Vis spectroscopic analyses were made on human Hb, HbI, HbII/HbIII, HbI PheE11Val, HbI GlnE7His, HbI PheB10His, HbI PheB10Val protein samples upon reaction with hydrogen sulfide and hydrogen peroxide, using horse heart myoglobin (Mb) as the control. Surprisingly, the only HbI mutant to form the sulfheme complex was HbI GlnE7His variant, evidenced by the formation of the 626nm band. These studies revealed that only heme proteins with histidine in the specific E7 position form the unique sulfheme derivative. However, the sulfMb(O2) final product may co-exist with a six coordinated high spin species while the SHbI GlnE7His final product could coexist with a low spin oxy complex, as show by Optical and 1 H NMR Spectra. In addition, the results indicated that neither compound I nor compound II play a significant role in the formation of the sulfheme derivative since HbI and HbII/HbIII, which form stable compound I and compound II, respectively, did not form the sulf species. Thus, it is suggested that if any ferryl species is involved in the formation of sulfheme complex, it should be the one where His in the E7 position interacts directly with the bound hydrogen peroxide, as in the hydroperoxy complex.
dc.description.abstractLa sulfhemoglobina es un derivado no-funcional de la hemoglobina producido por la exposición a drogas sulfáticas y contaminación ambiental, entre otros. Se forma a través de la reacción entre H2O2, H2S y el grupo hemo con la correspondiente adición específica del azufre al pyrol B del grupo hemo. Su absorción espectroscópica característica se observa alrededor de 620nm. Los intermediarios involucrados en el proceso son las especies ferriles, mejor conocidas como Compuesto I y II. Este complejo es de suma importancia para la comunidad médica debido a que es una causante de anemia. Este derivado se observa comúnmente en la mayoría de las hemoproteinas, con la excepción de las hemoproteinas HbI, HbII y HbIII de la almeja Lucina pectinata. A través de los años, estudios de estas proteínas con H2S en la presencia de oxígeno no demostraron la formación del complejo sulfhemo. Por tanto, es importante conocer la estructura química de la proteína responsable de la formación del complejo sulfhemo. Análisis de UV-Vis fueron realizados con hemoglobina humana, HbI, HbII, HbIII, y los mutantes: HbI PheE11Val, HbI GlnE7His, HbI PheB10His, HbI PheB10Val a través de la reacción con H2O2 y H2S, utilizando a mioglobina (Mb) como el control. Sorprendentemente, el único mutante que formó el complejo sulfhemo fue HbI GlnE7His, mostrándolo a través de la banda 626nm. Estos estudios revelaron que solamente las hemoproteínas con histidina en la posición específica E7 formaron el complejo sulfhemo. Sin embargo, el producto final de SMb(O2) puede coexistir con una especie sexta coordinada de alto espin mientras que SHbI GlnE7His puede coexistir con un complejo oxy de bajo spin, como fue demostrado por espectroscopía óptica y 1 H RMN. En adición, los resultados indicaron que ni el compuesto I ni el compuesto II juegan un papel importante en la formación del derivado sulfhemo, debido que las hemoproteinas HbI, HbII /HbIII, con el complejo estable compuesto I y II, respectivamente, no formaron el derivado sulfhemo. Debido a que la HisE7 es necesaria para la formación del complejo sulfhemo, si una especie ferril juega un rol importante durante la formación del derivado sulfhemo, entonces es uno donde la HisE7 tiene interacción directa, como observada en el complejo hidroperóxido.
dc.description.sponsorshipThe National Science Foundation (NSF) and Graduate and Undergraduate Students Enhancing Science and Technology (GUEST K-12)en_US
dc.language.isoenen_US
dc.subjectSulfheme formationen_US
dc.subjectLucina Pectinataen_US
dc.subjectHistidine E7en_US
dc.subject.lcshLucina--Metabolismen_US
dc.subject.lcshHemoglobinen_US
dc.subject.lcshHemoproteinsen_US
dc.subject.lcshMyoglobinen_US
dc.subject.lcshIon exchange chromatographyen_US
dc.subject.lcshSulfur amino acidsen_US
dc.titleEffect of the Histidine E7 amino acid in the sulfheme formation of the hemoglobin I from Lucina Pectinataen_US
dc.typeThesisen_US
dc.rights.licenseAll rights reserveden_US
dc.rights.holder© 2008 Elddie Marie Román Moralesen_US
dc.contributor.committeeVera, Marisol
dc.contributor.committeeRíos, Robert
dc.contributor.representativeAponte, Nilda E.
thesis.degree.levelM.S.en_US
thesis.degree.disciplineChemistryen_US
dc.contributor.collegeCollege of Arts and Sciences - Sciencesen_US
dc.contributor.departmentDepartment of Chemistryen_US
dc.description.graduationYear2008en_US


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