Meléndez, EnriqueCardona Mejías, Aracelis2024-11-072024-11-072006https://hdl.handle.net/20.500.11801/3782Human transferrin (Tr) is a 80kDa protein that firmly binds iron at two specific binding sites. It has been implicated in the transport and delivery of metal that have anticancer properties. This research study the interaction between Tr and Cp₂TiCl₂ and [Cp₂Ti(L-Cys)₂]Cl₂, [Cp₂Ti(L-Met)₂]Cl₂ and [Cp₂Ti(D-Pen)₂]Cl₂ complexes, in order to pinpoint the influence of aminoacids on the binding affinity of Ti⁽ᴵⱽ⁾ to transferrin. Nuclear magnetic resonance experiments of the interactions showed new signals due to changes in protein glycan chains. This suggests that Ti⁽ᴵⱽ⁾ is being loaded into the iron binding sites. Experiments of 2D NMR support these findings. Ultraviolet titrations of the protein with Ti complexes exhibited an increase in 242/295nm bands and the appearance of the 321nm band. Interactions of Cp₂MoCl₂ and Cp₂VCl₂ with Tr were also studied by UV-Vis. Simultaneous quantification of Ti and S by ICP-AES was used to calculate the Ti/protein mole ratio. Since Ti₂-Tr interactions have been characterized for the new titanocene-aminoacid complexes, their development as anticancer drugs can be proposed.La transferina humana (Tr) es una proteína de 80kDa que enlaza firmemente a hierro en sus dos lugares activos. Está implicada en el transporte y entrega de iones metálicos que poseen propiedades anticancerosas. Esta investigación estudia las interacciones entre la apo-transferina y los complejos de: Cp₂TiCl₂, [Cp₂Ti(L-Cys)₂]Cl₂, [ Cp₂Ti(L-Met)₂] y [ Cp₂Ti(D-Pen)₂Cl₂]; observando la influencia del aminoácido en la afinidad de Ti⁽ᴵⱽ⁾ por la transferina. Los análisis de Resonancia Magnética Nuclear demuestran nuevas señales asociadas a las cadenas glicanas de la proteína. Esto sugiere que Ti⁽ᴵⱽ⁾ se esta enlazando en el lugar activo de hierro. Los experimentos RMN de 2D sustentan estos resultados. Las titulaciones realizadas a través de espectroscopia Ultravioleta-Visible de la proteína con cada uno de los complejos de Ti exhibieron un aumento en las bandas de 242/295nm y la apariencia de la banda a 321nm. La interacción de los complejos Cp₂MoCl₂ y Cp₂VCl₂ con la proteína fue también estudiado a través de UV-Vis. La determinación simultánea del contenido de Ti y S por ICP-AES se utilizó para calcular la razón de moles de Ti/proteína. Ya que estas interacciones de Ti₂-Tr han sido confirmadas para los nuevos complejos de titanoceno-aminoácido, podemos proponer su desarrollo como drogas anticancerosas.EnglishThesisAll rights reserved(c) 2006 Aracelis Cardona Mejías